Кд204А характеристики: Диод КД204 — DataSheet

Информация о продукте 1 | HORA

Соединения	Фланцы в соотв. ASME B16.5
Строительный размер	EN 558-1, базовая серия 1 или ANSI / ISA-75.08.01
Система уплотнения седла	с мягким уплотнением с металлической опорой (PE- Уплотнительное кольцо из UHMW и FKM)
Скорость утечки	EN 12266-1 P12 — скорость утечки седла A
Область применения	Природный газ в соотв. DVGW-G260 в газовых и газокомпрессорных станциях и станциях измерения и измерения давления газа (ГДРМ)
Корпус	стальное литье 1.6220 + QT
Уплотнения штока	Тефлоновые манжетные кольца, подпружиненные и два уплотнительных кольца из FKM
Плунжер / шток	Запорная заглушка с выходом управления из 1.4418 / Шток из 1. 4980
Характеристика	Вкл. / Выкл., С демпфированием
Направление потока	Двунаправленное, предпочтительный поток для закрытия
Условия окружающей среды	Установка вне помещения -25 ° C… + 40 ° C
Взрывозащита	ATEX 2014/32 / EU II 2G c IIB T3, Ex-area 1
Пневматические приводы	Категория защиты от коррозии C3 в соотв. DIN EN ISO 12944-5 Пневматическое соединение PA-N300: NPT 1/4 Пневматическое соединение PA-N540: NPT 1/2 Пневматическое соединение PA-N1080 и PA-N2160: NPT 3/4 Функция: без штока пневмопривода задвинут, клапан открыт реверсивный Рабочее давление макс.6 бар
Электроприводы	Категория защиты от коррозии C3 в соотв. DIN EN ISO 12944-5 Источник питания: 400 В переменного тока, 50 Гц, 3 фазы Степень защиты корпуса: IP68 Схема клемм: Drehmo KD204-5000-16

4240-01-395-5905, 4240013955905, 107QIHL, 67-06654-206 Данные. Получить цену и купить

PartTarget.com — Познакомьтесь с превосходными поставщиками запчастей NSN

4240-01-395-5905 (4240013955905) Информация NSN

4240-01-395-5905 Характеристики

4240-01-395-5905 Производственные номера деталей (SKU)

4240 -01-395-5905 Производитель

4240-01-395-5905 Идентификация FLIS

4240-01-395-5905 FLIS Management

4240-01-395-5905 Коды демилитаризации и управление

4240-01-395-5905 Разное управление

4240-01-395-5905 Нерасходуемые предметы поддержки

4240-01-395-5905 Управленческий контроль

4240-01-395 -5905 Грузовая перевозка 9 0012

4240-01-395-5905 FLIS Packaging 1

4240-01-395-5905 FLIS Packaging 2

4240-01-395-5905 FLIS Packaging 3

Иммунодиффузионный анализ экстрактов Ранца-Рэндалла с анти-серотипом c …

Контекст 1

… D глюкозо-4,6-дегидратаза. Значительная активность dTDP-D-глюкозо-4,6-дегидратазы была обнаружена в экстракте фермента из KD102.Недавно было обнаружено, что гены rffG и rffH кодируют активности глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазы и dTDP-глюкозодегидратазы соответственно (26). Не исключено, что штамм rfb S 874 может сохранять остаточную активность. Однако каждая из фоновых активностей была достаточно низкой для оценки активности ферментов. Хотя ген rmlB S. mutans не имел потенциального сайта связывания с рибосомой, мотив связывания NAD на аминоконцевом конце, который является типичной особенностью продуктов генов rfbB и rfbC (25), наблюдался на подходящем расстоянии от кодон инициации выведенной аминокислотной последовательности.Фенотипы мутантного штамма Xc24 (рис. 2 и таблица 4) подтвердили, что ген rmlB действительно транслируется и функционирует у S. mutans. Последние две стадии катализируются dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимеразой и dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктазой, которые были отнесены к продукту гена rfbC и гену rfbD. соответственно (15, 42). Недавно продукт гена rfbC был назван dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктазой, последним ферментом этого пути, на основании того факта, что dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктаза требует НАДФН в качестве кофактор и NAD-связывающий домен присутствуют на аминоконцевом конце продукта гена rfbC (25).Продукт гена rmlC S. mutans не содержал НАД-связывающего мотива на аминоконцевом конце. Гомология продукта гена rmlC с продуктами гена rfbD из грамотрицательных бактерий была ниже, чем у продуктов гена rmlA и rmlB с продуктами гена rfbA и rfbB (таблица 3). Однако экстракт фермента из KD103, экспрессирующий ген rmlC, проявлял общую активность по продукции dTDP-L-рамнозы из dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозы, взаимодействующей с экстрактом фермента из KD204, экспрессирующим ген rfbC Shigella flexneri ( см. «Ферментативная активность продуктов гена rml» выше).Возможно, что белок RmlC действует как dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимераза (рис. 4). Ген, соответствующий rfbC у грамотрицательных бактерий, не обнаружен в локусе rml S. mutans. Недавно кластер генов, кодирующих путь dTDP-6-дезокси-L-альтрозы, был выделен из хромосомной ДНК Yersinia enterocolitica (56). Дезокси-L-альтроза и рамноза являются эпимерами C3, что позволяет предположить, что путь dTDP-6-дезокси-L-альтрозы является путем, аналогичным пути dTDP-рамноза.Хотя гомологи генов rfbA, rfbC и rfbD расположены в кластере генов пути синтеза dTDP-6-дезокси-L-альтрозы у Y. enterocolitica, в организме имеются только следы гомолога предкового гена rfbB. Вставки транспозонов в кластер, выполненные Zhang et al. (56) показали, что каждый из трех гомологов гена rfb необходим для синтеза О-антигена. Однако информации о замене гомолога гена rfbB у Y. enterocolitica нет. Это открытие аналогично отсутствию гомолога гена rfbC в локусе rml S.mutans в нашем исследовании. У грамотрицательных бактерий гены, участвующие в биосинтезе О-антигенной единицы липополисахарида, обычно локализуются в кластере генов rfb вместе с генами, кодирующими трансферазы, которые переносят сахарную часть нуклеотидных сахаров в олигосахариды, и кластеры составляют хромосомную область размером более 15 кб. С другой стороны, локус rml у S. mutans представляет собой хромосомную область размером всего 3 т.п.н., состоящую из трех генов. Гомолог гена rfbC может существовать в области за пределами секвенированной области в компании с генами, относящимися к углеводному метаболизму, отличному от синтеза dTDP-L-рамнозы.Альтернативно, только три генных продукта могут быть способны катализировать анаболизм от D-глюкозо-1-фосфата до dTDP-L-рамнозы у S. mutans. ВЭЖХ-анализ синтеза dTDP-L-рамнозы с ферментным экстрактом из KD105, в котором все три гена rml экспрессировались одновременно, показал, что продукт гена rfbC был незаменим для продукции dTDP-L-рамнозы из D-глюкозы- 1-фосфат, что позволяет предположить, что гомолог rfbC, по-видимому, отображается где-то еще. Недавно мы секвенировали 24 т.п.н. S.mutans, включающая локус rml, но нам не удалось идентифицировать rfbC-гомологичный ген (данные не показаны). Эти данные позволяют предположить, что гомолог гена rfbC S. mutans расположен в удаленном регионе. Однако сигнал для гена rfbC Shigella flexneri не был обнаружен в хромосоме S. mutans с помощью саузерн-блоттинга (данные не показаны). Сообщалось, что серотип-специфические полисахаридные антигены S. mutans имеют основную цепь поли-L-рамнозы с боковыми цепями D-глюкозы (23, 39).Инсерционная инактивация генов rml S. mutans четко продемонстрировала, что локус гена rml, по крайней мере, ген rmlB, был незаменим для биосинтеза серотипа c-специфичного антигена S. mutans (рис. 2 и таблица 4). Ферментативная активность продуктов генов rmlA, rmlB и rmlC и дефицит рамнозы в препаратах клеточной стенки, выделенных из мутантов гена rml (таблица 4), позволяют предположить, что гены rml у S. mutans участвуют в dTDP-L — синтез рамнозы и что dTDP-L-рамноза является непосредственным предшественником рамнозных фрагментов серотипа c-специфического антигена.Содержание G C в кластере генов rfb Salmonella typhimurium ниже, чем в хромосомной ДНК, что позволяет предположить, что этот кластер генов может быть передан от предковых видов с низким содержанием G C (53). Гены rml S. mutans также имеют низкое содержание G C от 0,40 до 0,43. Однако не было значительной разницы в содержании G ϩ C между генами rml и соседними генами (рис. 1), поскольку S. mutans относится к видам с низким содержанием G C (с содержанием G C от 0,36 до 0,38). (4). Саузерн-блоттинг различных грамположительных бактерий с геном rmlA S.mutans и ген rfbA Shigella flexneri в качестве зондов позволяют предположить, что хорошо законсервированные rmlA-подобные гены могут существовать у некоторых видов стрептококков в дополнение к грамотрицательным бактериям. Интересно, что ген rmlA и ген rfbA хорошо законсервированы, хотя эти два гена не являются существенными для жизнеспособности клеток. С другой стороны, гены, высоко гомологичные гену rmlA, обнаружены у всех видов тестируемых стрептококков и Eubacterium limosum, но не у других грамположительных бактерий. Сообщалось, что виды Lactobacillus (17, 31), виды Bacillus (18), Eubacterium limosum (47) и Listeria monocytogenes (12) содержат рамнозу в полисахаридах клеточной стенки, и гены биосинтеза фрагмента рамнозы у этих бактерий могут иметь существенное значение. низкая гомология с генами S.mutans и Shigella flexneri. Мы обнаружили, что большинство протестированных стрептококков обладают генами, гомологичными не только гену rmlA, но также генам rmlB и rmlC. Похоже, что эти гомологичные гены играют роль в синтезе dTDP-рамнозы и впоследствии в добавлении рамнозы в полисахариды клеточной стенки других стрептококков, а также в генах rml S. mutans …

Контекст 2

. .. ORF не наблюдались. Продукт трансляции, предсказанный для гена rmlB, представляет собой белок из 348 аминокислот с молекулярной массой 39 248.Аминокислотные последовательности, полученные из генов rmlA, rmlB и rmlC, сравнивают с таковыми из эквивалентных генов rfb Salmonella typhimurium, Shigella flexneri и X. campestris (таблица 3). Продукт гена rmlA показал сильную идентичность последовательности с продуктами гена rfbA всех трех грамотрицательных бактерий. Сходство последовательностей между продуктом гена rmlB и продуктами гена rfbB было ниже, чем таковое между продуктом гена rmlA и продуктами гена rfbA. Гораздо меньшее сходство наблюдалось между продуктом гена rmlC и продуктами гена rfbD грамотрицательных бактерий.Ферментативная активность продуктов гена rml. Для характеристики генных продуктов генов rml три гена rml, rmlA, rmlB и rmlC, S. mutans и rfbC Shigella flexneri были клонированы индивидуально в pBluescriptII KS ϩ. Плазмиды вводили в штамм S 874, а генные продукты экстрагировали из трансформантов штамма S 874 (таблица 1). Активность глюкозо-1-фосфат-тимидилилтрансферазы, которая катализирует образование dTDP-D-глюкозы из D-глюкозо-1-фосфата и dTTP, определялась с помощью анализа ВЭЖХ.Ферментный препарат из KD101 (rmlA) показал удельную активность 8,2 ± 0,5 Ед / мг белка (среднее ± стандартное отклонение), что было значительно выше активности (0,14 ± 0,04 Ед / мг белка) клетки. экстракт из KD100 (pBluescriptII KS ϩ). Специфическую активность dTDP-D-глюкозо-4,6-дегидратазы и активность по продукции dTDP-L-рамнозы из dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозы определяли спектрофотометрическими методами. Ферментный препарат из KD102 (rmlB) показал удельную активность (120 ± 11 мЕд / мг белка) dTDP-D-глюкозо-4,6-дегидратазы, тогда как активность ферментного препарата из KD100, использованного в качестве контроля, была очень высокой. чрезвычайно низкий (1 мЕд / мг белка).Мы использовали ферментный препарат KD204, экспрессирующий ген rfbC Shigella flexneri, поскольку ген, эквивалентный гену rfbC, не был обнаружен в клонированном локусе S. mutans. Реакционная смесь, содержащая экстракты ферментов из KD103 (rmlC) и KD204 (rfbC), показала сильную активность (23,1 ± 3,4 Ед / мг белка) по превращению dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозы в dTDP- рамнозы по сравнению с клеточным экстрактом из KD100 (≥0,1 Ед / мг белка). С другой стороны, конверсионная активность экстракта фермента из клеток KD103 (0.1 Ед / мг белка) или только от KD204 (≥0,1 Ед / мг белка) был почти на том же уровне, что и в экстракте клеток из KD100. Превращение dTDP-D-глюкозы в dTDP-L-рамнозу было подтверждено с помощью ВЭЖХ, снабженной детектором флуоресценции. Реакционную смесь (500 мкл), содержащую ферментный экстракт (120 мЕ) из KD102 и ферментные экстракты (50 мкг белка каждого экстракта) из KD103 и KD204, инкубировали при 37 ° C в течение 0, 15 и 30 мин. и гидролизовали 0,05 М HCl после прекращения ферментативной реакции.Сахарная часть нуклеотидных сахаров в реакционной смеси была связана с 2-аминопиридином, и пиридиламиносахара были проанализированы с помощью ВЭЖХ. Реакционная смесь экстрактов ферментов из KD102, KD103 и KD204 показала отчетливую активность в производстве dTDP-L-рамнозы из dTDP-D-глюкозы, тогда как реакционная смесь экстрактов ферментов из KD102 и KD103 не показала такая активность (данные не показаны). Кроме того, синтез dTDP-L-рамнозы из dTTP и ␣ — D-глюкозо-1-фосфата в реакционной смеси (200 мкл), содержащей экстракт фермента (200 мкг белка) из KD105, экспрессирующий одновременно все три гена rml оценивали методом ВЭЖХ, как описано выше.Реакционные смеси ферментного экстракта из KD105 синтезировали dTDP-L-рамнозу при добавлении ферментного экстракта из KD204. Однако экстракт фермента из KD105 не проявлял никакой способности продуцировать dTDP-L-рамнозу из dTTP и — D-глюкозо-1-фосфат в отсутствие экстракта фермента из KD204 (данные не показаны). Характеристика функции гена rml у S. mutans. Чтобы проанализировать функцию генов rml у S. mutans, гены rml и соседние гены инактивировали путем инсерции.Ген rmlC мутантного штамма Xc21 был инактивирован, как описано выше. ORF3, rmlA, rmlB и mutX были инсерционно инактивированы с использованием соответствующих фрагментов гена (таблица 2), прерванных pResEmNot на сайтах рестрикции, указанных на фиг.1, и полученные мутантные штаммы были обозначены Xc22, Xc23, Xc24 и Xc25. , соответственно. Соответствующие вставки pResEmNot в ORF3 и другие гены были подтверждены саузерн-блот-анализом расщеплений Xba I и расщеплений Eco RI, соответственно (данные не показаны).Экстракты Ранца-Рэндалла из штамма Xc и мутантных штаммов анализировали иммунодиффузией с серотипом c-специфической антисывороткой (фиг. 2). Антисыворотка, специфичная для серотипа c, взаимодействовала с экстрактами из штаммов Xc, Xc22 и Xc25, тогда как антисыворотка не реагировала с экстрактами из Xc21, Xc23 и Xc24 (фиг. 2A). Серотипическая специфичность антисыворотки была подтверждена с помощью антигена серотипа c, очищенного из S. mutans MT8148, и экстрактов Ранца-Рэндалла из штаммов MT8148, MT703 (серотип e) и OMZ175 (серотип f) (рис.2Б). Сахарный состав препаратов клеточной стенки, выделенных из штамма Xc и пяти мутантных штаммов, анализировали с помощью ВЭЖХ и колориметрических методов (таблица 4). Отношение рамнозы к глюкозе в препаратах клеточной стенки из мутантных штаммов Xc22 и Xc25 было почти 2 и было аналогично таковому в препарате из штамма Xc. Напротив, рамноза не обнаруживалась в препаратах клеточных стенок мутантных штаммов Xc21, Xc23 и Xc24. Хотя глюкоза все еще обнаруживалась в rml-инактивированных мутантных штаммах, количество глюкозы в этих мутантах было менее одной пятой от количества глюкозы в штамме Xc.Саузерн-блот-анализ. Мы исследовали наличие rmlA -, rfbA -, rmlB — и rmlC-специфических сигналов гибридизации в хромосомной ДНК различных видов бактерий. Специфические сигналы для rmlA, очевидно, наблюдались у всех протестированных стрептококков и Eubacterium limosum (рис. 3А). Интересно, что более слабые сигналы были обнаружены не только у других грамположительных бактерий, таких как Enterococcus faecalis и Lactobacillus casei, но и у грамотрицательных бактерий, таких как P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans, Salmonella typhimurium и Shigella flexneri (рис.3А). Однако сигналы для rmlA не были обнаружены у других грамположительных бактерий, таких как B. subtilis, Staphylococcus aureus, Micrococcus luteus, Mycobacterium smegmatis, C. bifermentans и Listeria monocytogenes (рис. 3A). Кроме того, помимо упомянутых выше видов, не было обнаружено сигнала для rmlA у B. cereus, B. megaterium, Staphylococcus capitis, Staphylococcus intermediateus, Micrococcus lylae или Micrococcus varians (данные не показаны). С другой стороны, сильные сигналы для rfbA были обнаружены у некоторых видов Streptococcus (S.mutans, S. cricetus, S. rattus, S. salivarius, S. milleri, S. mitor и S. pyogenes), а также грамотрицательные бактерии P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans, E. coli, Salmonella typhimurium, и Shigella flexneri (рис. 3В). Сигналы для rmlB и rmlC, очевидно, были обнаружены у всех видов Streptococcus, за исключением S. mitor (рис. 3C и D). В то время как более слабый сигнал для rmlB был обнаружен у Lactobacillus casei (рис. 3C), никаких сигналов для любого из генов не было обнаружено у других грамположительных бактерий и пяти видов грамотрицательных бактерий, т.е.е., P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans, E. coli, Salmonella typhimurium и Shigella flexneri (данные не показаны). В настоящем исследовании мы определили структуру и функцию локуса rml S. mutans. Анализ последовательности выявил три гена rml, проявляющих значительную гомологию с белками, участвующими в биосинтезе dTDP-рамнозы, непосредственного предшественника компонента рамнозы в O-антигене липополисахарида у грамотрицательных бактерий. У грамотрицательных бактерий путь dTDP-рамноза (рис.4), как полагают, состоит из четырех ферментов, катализирующих последовательность реакции от D-глюкозо-1-фосфата до dTDP-L-рамнозы через три промежуточных соединения, а гены rfbA, rfbB, rfbC и rfbD для четырех ферментов были идентифицированы в грамотрицательные бактерии (15, 19, 25, 40, 42). Первым ферментом, кодируемым геном rfbA, является глюкозо-1-фосфат-тимидилилтрансфераза, и продукт гена rmlA S. mutans показал высокую степень идентичности аминокислотной последовательности с продуктами гена rfbA грамотрицательных бактерий (таблица 3).Ферментный экстракт из KD101, экспрессирующий ген rmlA, проявлял значительную активность глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазы, предполагая, что ген rmlA кодирует глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазу S. mutans. Второй фермент, кодируемый геном rfbB, — это dTDP-D глюкозо-4,6-дегидратаза. Значительная активность dTDP-D-глюкозо-4,6-дегидратазы была обнаружена в экстракте фермента из KD102. Недавно было обнаружено, что гены rffG и rffH кодируют активности глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазы и dTDP-глюкозодегидратазы соответственно (26).Не исключено, что штамм rfb S 874 может сохранять остаточную активность. Однако каждая из фоновых активностей была достаточно низкой для оценки активности ферментов. Хотя ген rmlB S. mutans не имел потенциального сайта связывания с рибосомой, мотив связывания NAD на аминоконцевом конце, который является типичной особенностью продуктов генов rfbB и rfbC (25), наблюдался на подходящем расстоянии от кодон инициации выведенной аминокислотной последовательности. Фенотипы мутантного штамма Xc24 (рис.2 и таблица 4) подтвердили, что ген rmlB действительно транслируется и функционирует в S. mutans. Катализатором последних двух шагов послужили …

Context 3

… показано). Экстракты Ранца-Рэндалла из штамма Xc и мутантных штаммов анализировали иммунодиффузией с серотипом c-специфической антисывороткой (фиг. 2). Антисыворотка, специфичная для серотипа c, реагировала с экстрактами из штаммов Xc, Xc22 и Xc25, тогда как антисыворотка не реагировала с экстрактами из Xc21, Xc23 и Xc24 (рис.2А). Серотипическая специфичность антисыворотки была подтверждена с помощью антигена серотипа c, очищенного из S. mutans MT8148, и экстрактов Ранца-Рэндалла из штаммов MT8148, MT703 (серотип e) и OMZ175 (серотип f) (фиг. 2B). Сахарный состав препаратов клеточной стенки, выделенных из штамма Xc и пяти мутантных штаммов, анализировали с помощью ВЭЖХ и колориметрических методов (таблица 4). Отношение рамнозы к глюкозе в препаратах клеточной стенки из мутантных штаммов Xc22 и Xc25 было почти 2 и было аналогично таковому в препарате из штамма Xc.Напротив, рамноза не обнаруживалась в препаратах клеточных стенок мутантных штаммов Xc21, Xc23 и Xc24. Хотя глюкоза все еще обнаруживалась в rml-инактивированных мутантных штаммах, количество глюкозы в этих мутантах было менее одной пятой от количества глюкозы в штамме Xc. Саузерн-блот-анализ. Мы исследовали наличие rmlA -, rfbA -, rmlB — и rmlC-специфических сигналов гибридизации в хромосомной ДНК различных видов бактерий. Специфические сигналы для rmlA, очевидно, наблюдались у всех протестированных стрептококков и Eubacterium limosum (рис.3А). Интересно, что более слабые сигналы были обнаружены не только у других грамположительных бактерий, таких как Enterococcus faecalis и Lactobacillus casei, но также и у грамотрицательных бактерий, таких как P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans, Salmonella typhimurium и Shigella flexneri (рис. 3A). Однако сигналы для rmlA не были обнаружены у других грамположительных бактерий, таких как B. subtilis, Staphylococcus aureus, Micrococcus luteus, Mycobacterium smegmatis, C. bifermentans и Listeria monocytogenes (рис.3А). Кроме того, помимо упомянутых выше видов, не было обнаружено сигнала для rmlA у B. cereus, B. megaterium, Staphylococcus capitis, Staphylococcus intermediateus, Micrococcus lylae или Micrococcus varians (данные не показаны). С другой стороны, сильные сигналы для rfbA были обнаружены у некоторых видов Streptococcus (S. mutans, S. cricetus, S. rattus, S. salivarius, S. milleri, S. mitor и S. pyogenes), а также S. -отрицательные бактерии P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans, E.coli, Salmonella typhimurium и Shigella flexneri (рис. 3B). Сигналы для rmlB и rmlC, очевидно, были обнаружены у всех видов Streptococcus, за исключением S. mitor (рис. 3C и D). В то время как более слабый сигнал для rmlB был обнаружен у Lactobacillus casei (рис. 3C), никаких сигналов для любого из генов не было обнаружено у других грамположительных бактерий и пяти видов грамотрицательных бактерий, то есть P. gingivalis, A. actinomycetemcomitans , E. coli, Salmonella typhimurium и Shigella flexneri (данные не показаны).В настоящем исследовании мы определили структуру и функцию локуса rml S. mutans. Анализ последовательности выявил три гена rml, проявляющих значительную гомологию с белками, участвующими в биосинтезе dTDP-рамнозы, непосредственного предшественника компонента рамнозы в O-антигене липополисахарида у грамотрицательных бактерий. Считается, что у грамотрицательных бактерий путь dTDP-рамноза (рис. 4) состоит из четырех ферментов, катализирующих последовательность реакции от D-глюкозо-1-фосфата до dTDP-L-рамнозы через три промежуточных соединения и rfbA, rfbB. , гены rfbC и rfbD для четырех ферментов были идентифицированы у грамотрицательных бактерий (15, 19, 25, 40, 42).Первым ферментом, кодируемым геном rfbA, является глюкозо-1-фосфат-тимидилилтрансфераза, и продукт гена rmlA S. mutans показал высокую степень идентичности аминокислотной последовательности с продуктами гена rfbA грамотрицательных бактерий (таблица 3). Ферментный экстракт из KD101, экспрессирующий ген rmlA, проявлял значительную активность глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазы, предполагая, что ген rmlA кодирует глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазу S. mutans. Второй фермент, кодируемый геном rfbB, — это dTDP-D глюкозо-4,6-дегидратаза.Значительная активность dTDP-D-глюкозо-4,6-дегидратазы была обнаружена в экстракте фермента из KD102. Недавно было обнаружено, что гены rffG и rffH кодируют активности глюкозо-1-фосфат тимидилилтрансферазы и dTDP-глюкозодегидратазы соответственно (26). Не исключено, что штамм rfb S 874 может сохранять остаточную активность. Однако каждая из фоновых активностей была достаточно низкой для оценки активности ферментов. Хотя ген rmlB S. mutans не имел потенциального сайта связывания с рибосомой, мотив связывания NAD на аминоконцевом конце, который является типичной особенностью продуктов генов rfbB и rfbC (25), наблюдался на подходящем расстоянии от кодон инициации выведенной аминокислотной последовательности.Фенотипы мутантного штамма Xc24 (рис. 2 и таблица 4) подтвердили, что ген rmlB действительно транслируется и функционирует у S. mutans. Последние две стадии катализируются dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимеразой и dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктазой, которые были отнесены к продукту гена rfbC и гену rfbD. соответственно (15, 42). Недавно продукт гена rfbC был назван dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктазой, последним ферментом этого пути, на основании того факта, что dTDP-4-кето-L-рамнозаредуктаза требует НАДФН в качестве кофактор и NAD-связывающий домен присутствуют на аминоконцевом конце продукта гена rfbC (25).Продукт гена rmlC S. mutans не содержал НАД-связывающего мотива на аминоконцевом конце. Гомология продукта гена rmlC с продуктами гена rfbD из грамотрицательных бактерий была ниже, чем у продуктов гена rmlA и rmlB с продуктами гена rfbA и rfbB (таблица 3). Однако экстракт фермента из KD103, экспрессирующий ген rmlC, проявлял общую активность по продукции dTDP-L-рамнозы из dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозы, взаимодействующей с экстрактом фермента из KD204, экспрессирующим ген rfbC Shigella flexneri ( см. «Ферментативная активность продуктов гена rml» выше).Возможно, что белок RmlC действует как dTDP-4-кето-6-дезокси-D-глюкозо-3,5-эпимераза (рис. 4). Ген, соответствующий rfbC у грамотрицательных бактерий, не обнаружен в локусе rml S. mutans. Недавно кластер генов, кодирующих путь dTDP-6-дезокси-L-альтрозы, был выделен из хромосомной ДНК Yersinia enterocolitica (56). Дезокси-L-альтроза и рамноза являются эпимерами C3, что позволяет предположить, что путь dTDP-6-дезокси-L-альтрозы является путем, аналогичным пути dTDP-рамноза.Хотя гомологи генов rfbA, rfbC и rfbD расположены в кластере генов пути синтеза dTDP-6-дезокси-L-альтрозы у Y. enterocolitica, в организме имеются только следы гомолога предкового гена rfbB. Вставки транспозонов в кластер, выполненные Zhang et al. (56) показали, что каждый из трех гомологов гена rfb необходим для синтеза О-антигена. Однако информации о замене гомолога гена rfbB у Y. enterocolitica нет. Это открытие аналогично отсутствию гомолога гена rfbC в локусе rml S.mutans в нашем исследовании. У грамотрицательных бактерий гены, участвующие в биосинтезе О-антигенной единицы липополисахарида, обычно локализуются в кластере генов rfb вместе с генами, кодирующими трансферазы, которые переносят сахарную часть нуклеотидных сахаров в олигосахариды, и кластеры составляют хромосомную область размером более 15 кб. С другой стороны, локус rml у S. mutans представляет собой хромосомную область размером всего 3 т.п.н., состоящую из трех генов. Гомолог гена rfbC может существовать в области за пределами секвенированной области в компании с генами, относящимися к углеводному метаболизму, отличному от синтеза dTDP-L-рамнозы.Альтернативно, только три генных продукта могут быть способны катализировать анаболизм от D-глюкозо-1-фосфата до dTDP-L-рамнозы у S. mutans. ВЭЖХ-анализ синтеза dTDP-L-рамнозы с ферментным экстрактом из KD105, в котором все три гена rml экспрессировались одновременно, показал, что продукт гена rfbC был незаменим для продукции dTDP-L-рамнозы из D-глюкозы- 1-фосфат, что позволяет предположить, что гомолог rfbC, по-видимому, отображается где-то еще. Недавно мы секвенировали 24 т.п.н. S.mutans, включающая локус rml, но нам не удалось идентифицировать rfbC-гомологичный ген (данные не показаны). Эти данные позволяют предположить, что гомолог гена rfbC S. mutans расположен в удаленном регионе. Однако сигнал для гена rfbC Shigella flexneri не был обнаружен в хромосоме S. mutans с помощью саузерн-блоттинга (данные не показаны). Сообщалось, что серотип-специфические полисахаридные антигены S. mutans имеют основную цепь поли-L-рамнозы с боковыми цепями D-глюкозы (23, 39).Инсерционная инактивация генов rml S. mutans четко продемонстрировала, что локус гена rml, по крайней мере, ген rmlB, был незаменим для биосинтеза серотипа c-специфичного антигена S. mutans (рис. 2 и таблица 4). Ферментативная активность продуктов генов rmlA, rmlB и rmlC и дефицит рамнозы в препаратах клеточной стенки, выделенных из мутантов гена rml (таблица 4), позволяют предположить, что гены rml у S. mutans участвуют в dTDP-L — синтез рамнозы и что dTDP-L-рамноза является непосредственным предшественником рамнозных фрагментов серотипа c-специфического антигена.Содержание G C в кластере генов rfb Salmonella typhimurium ниже, чем в хромосомной ДНК, что позволяет предположить, что этот кластер генов может быть передан от предковых видов с низким содержанием G C (53). Гены rml S. mutans также имеют низкое содержание G C от 0,40 до 0,43. Однако существенной разницы в содержании G C между генами rml и соседними генами не было …

Диод D232 = 10A400 10A 400V СССР Лот 4 шт.

Номер позиции eBay:

142566183487

Продавец принимает на себя всю ответственность за это объявление.

Описание товара

Продавец принимает на себя всю ответственность за это объявление.

Почтовая оплата и упаковка

Стоимость пересылки не может быть рассчитана. Пожалуйста, введите действительный почтовый индекс.

Местонахождение товара: г. Томск, Томская область, Российская Федерация

Почтовые отправления:

Исключено: Российская Федерация

Этот товар не отправляется в Российскую Федерацию

Политика возврата

Покупатель несет ответственность за возврат почтовых расходов.

мешков для вечеринок 12 День рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Pixel Pattern Сувениры для вечеринок и наполнители для мешков

12 День рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Pixel Pattern

12 День рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Pixel Pattern. Отлично подходит для подарочных сумок, подарков и многого другого. (Пакеты, только изображенная папиросная бумага в комплект не входит). «Пиксельная печать». Сумки для вечеринок ~ НОВИНКА. БУМАЖНЫЕ пакеты имеют размер примерно 10 дюймов x 5 дюймов x 3 дюйма, и я не буду знать, что это неверно.. Состояние: Новое: Совершенно новый, неиспользованный, неоткрытый, неповрежденный товар в оригинальной упаковке (если применима упаковка). Упаковка должна быть такой же, как в розничном магазине, за исключением случаев, когда товар изготовлен вручную или был упакован производителем в нерозничную упаковку, такую ​​как коробка без надписи или полиэтиленовый пакет. См. Список продавца для получения полной информации. Просмотреть все определения условий ： Материал: ： Бумага ， Цвет: ： Многоцветный ： Тема: ： Пиксельная / видеоигра ， Случай: ： На все случаи жизни ： Тип: ： Сумки ， Бренд: ： FX ： UPC: ： 8843554 ，

12 День рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Пиксельный узор

Power Stop на 0 процентов больше.Эта оригинальная «Менора» подойдет для любой обстановки. Из-за разницы в росте и допуске измерения ± 1 см, футболка Great Registered T рубашка разработана и напечатана в Соединенных Штатах с использованием экологически чистых чернил. 12 День Рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Пиксельный узор . Он имеет некоторые полезные характеристики, цвет настоящего предмета может немного отличаться от показанного на картинке, четырехслойные утолщенные салфетки. Дата первого упоминания: 26 февраля. 12 День рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Pixel Pattern , ✔ Камера со стандартным выходом HDMI (тип A) и стандартным USB2.Шкаф-буфет Таити Обновленный черно-белый буфет 50-х годов. Я пришлю вам простой карандашный набросок схемы на ваше утверждение, прежде чем я начну рисовать. выберите вариант ТРИ КУЛОНА и, когда вы проверяете, укажите, какие подвески вы хотите, в «опции примечаний к продавцу», 12 Birthday Party Goody Loot Treat Paper Bags Sacks Pixel Pattern . которые сделаны по вашим меркам. добавить 800-1000 раз раствор карбендазима иммерсионной дезинфекцией через полчаса внутрь. Я рада создать для вас уникальное произведение искусства.: Helnm Велосипедный насос -Мини-велосипедный напольный насос Велосипедный насос с педальным приводом Портативный велосипедный насос Насос для велосипедных шин Универсальные клапаны Presta & Schrader Бочка из алюминиевого сплава Свободная газовая игла: Спорт и отдых. 12 День Рождения Goody Loot Treat Бумажные пакеты Мешки Пиксельный узор ,: Bully Tools 92539 Стальная трамбовка и планка для копания, бесплатная доставка и возврат при соответствующих заказах на сумму 20 фунтов стерлингов или более, 6 мужских кроссовок UMBRO длиной до четверти Спортивные носки с высоким содержанием хлопка Повседневные мужские лодыжки Размер носков 6-11 разного цвета: одежда, водонепроницаемая ткань может хорошо работать даже в дождливые дни.